ピーク5：図4のペプチドの糖鎖が除去され、NがDに変わった質量を観測 

上記ペプチドのアスパラギンに糖鎖が結合と決定
ピーク1，2，4：ピーク3のNeuAcの結合数が異なるもの

酵素消化、シアル酸除去処理及びN-Glycanase処理の3種類の試料について精密質量LCMS/MS分析を行い比較することにより、糖タンパク質の糖鎖結合位置の解析を確実に実施することができた。

●リン酸化ペプチドのリン酸化部位の解析

LCで分離した4本のピークのうちピークAの解析結果を以下に示した。

試料：4種類のリン酸化ペプチドの混合標準品
方法：ニュートラルロスサーベイ（NLS）

※NLS： MS/MS分析で特定のニュートラルロスの判定を行い，そのイオンのMS³分析を行うモード

ピークAをVNQIGpTLSESIKと帰属

脱リン酸したイオン（2価のため-49）のMS³分析で得られたプロダクトイオンをペプチドの配列に帰属した。
MS/MS分析ではリン酸が脱離していないプロダクトイオンが観測されているため両者のマススペクトルを比較することによりリン酸化部位を6番目のスレオニンと決定した。

NLSを用いたMS³分析は、タンパク質のリン酸化部位の推定に有効であることが示された。